细胞膜的流动性

　　是指构成膜的脂和蛋白质分子的运动性。膜的流动性不仅是膜的基本特性之一，也是细胞进行生命活动的必要条件。

　　任何物质进出细胞必须经过细胞膜，其构造宽度约是5~10纳米（nm）。辛格(Singer)和尼克松(Nicolson)于1972年提出流体镶嵌模型（Fluid Mosaic Model），说明细胞膜是由双层脂膜（lipid bilayer）合而为一构成的单层生物膜。双层脂膜的外面两层是具有极性的亲水性磷脂质（phospholipid）头部（各约1.5纳米），中间是非极性的厌水性（亲油性）脂肪酸尾端（约3纳米），磷脂质分子间有约0.5纳米的空隙，是种流体式的动态平衡，物质可以在膜上移动或聚合。

　　=>蓝海生技效法此细胞膜的流动性观念，在冷却水系统成功应用，研发出W06冷效增强剂。

　　生化酶（Enzyme，又称酵素）

　　指具有生物催化功能的高分子物质。在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为受质，受质通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用Ea或ΔG‡表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；同样，酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。目前已知的可以被酶催化的反应有约4000种。

　　生化酶本质为蛋白质，不同种酶之间的大小差别非常大，从62个胺基酸残基的4-草酰巴豆酯互变异构酶（4-oxalocrotonate tautomerase）到超过2500个残基的动物脂肪酸合酶。酶的三维结构决定了它们的催化活性和机理。大多数的酶都要比它们的催化受质大得多，并且酶分子中只有一小部分（3-4个胺基酸残基）直接参与催化反应。这些参与催化残基加上参与结合受质的残基共同形成了发生催化反应的区域，这一区域就被称为「活性中心」或「活性位点」 (Active site)。有许多酶含有能够结合其催化反应所必需的辅因子的结合区域。此外，还有一些酶能够结合催化反应的直接或间接产物或者受质；这种结合能够增加或降低酶活，是一种反馈调节(Feedback regulation)手段。

　　最近的一些研究揭示了酶内部的动态作用与其催化机制之间的联系。酶内部的动态作用可以描述为其内部组成组件（小的如一个胺基酸、一组胺基酸；大的如一段环区域、一个α螺旋或相邻的β链；或者可以是整个结构域）的运动，这种动态运动可以发生在从飞秒（10−15秒；10的15次方分之1秒）到秒的不同时间尺度。通过这种动态作用，整个酶分子结构中的胺基酸残基就都可以对酶催化作用施加影响。蛋白质动态作用在许多酶中都起到关键作用，而是小的快速运动还是大的相对较慢的运动起作用更多是依赖于酶所催化的反应类型。

　　但必须指出的是，这种时间依赖的动态进程不大可能帮助提高酶催化反应的速率，因为这种动态运动是随机发生的，并且速率常数取决于到达中间态的几率（P）（P = exp {ΔG‡/RT}）。而且，降低ΔG‡需要相对较小的运动（与在溶液反应中的相应运动相比）以达到反应物与产物之间的过渡态。

　　一般情况下，酶在常温、常压和中性水溶液条件下可以正常发挥催化活性。在极端条件下，包括高温、过高或过低pH条件等，酶会失去催化活性，这被称为酶的失活。但也有一些酶则偏好在非常条件下发挥催化功能，如嗜热菌中的酶在高温条件下反而具有较高活性，嗜酸菌中的酶又偏好低pH条件。

　　=>酵素至微至柔，酵素快速内部动态运动，酵素作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡，催化能量几近无限!

　　布朗运动 / 随机漫步 (Random walk)

　　布朗运动过程是一种常态分布的独立增量连续随机过程。在公元1827年英国植物学罗伯特·布朗利用一般的显微镜观察悬浮于水中由花粉所迸裂出之微粒时，发现微粒会呈现不规则状的运动，因而称它布朗运动。布朗运动也能测量原子的大小，因为就是有水中的水分子(水分子直径约0.3nm)对微粒的碰撞产生的，而不规则的碰撞越明显，就是原子越大，因此根据布朗运动，定义原子的直径为10-8厘米〈即1埃米或0.1纳米〉 注：1 纳米 = 10埃米(记为Å)。

　　=>酵素随机不规则状的漫步，无微不至! 无孔不入!

　　弦理论(String theory)

　　长期以来，弦理论一直标榜是最可能成为「万有理论」（the theory of everything）的学说，许多学者认为弦理论可望一统物理学，下探微乎其微之小、上探浩瀚寰宇之大的物质结构。然而，弦理论无法作出可经实验验证的预测，则是众所诟病及奚落的一点。但现在，伦敦帝国理工学院（Imperial College London）及美国史丹佛大学（Stanford University）的物理学家，已连手找出弦理论实用之处，虽然与万有理论无关，但解释了「量子缠结」（quantum entanglement）的现象。

　　根据弦理论，物质的最小单位其实可拆解到比电子跟夸克（quarks）还小，是一小圈一小圈振动的能量弦线；弦线移动及振动的频率不一，因而形成质量及电 荷等特性殊异的各种粒子。这个新颖的观点可统整所有基本作用力，解释基本粒子的成因，并将爱因斯坦（Albert Einstein）的广义相对论与量子力学结合。但要完成上述任务，弦理论必须将额外的六维时空紧化，塞进目前我们习以为常的四维时空概念。

(纠缠的弦)

　　(丙糖磷酸异构酶（TIM）三维结构的飘带图和半透明的蛋白表面图显示。丙糖磷酸异构酶是典型的TIM桶折迭，图中用不同颜色来表示该酶中所含有的两个TIM桶折迭结构域。)

　　生化酶结构

　　与其他非酶蛋白相似，酶能够折迭形成多种三维结构类型。有一部分酶是由多个亚基所组成的复合物酶。除了嗜热菌中的酶以外，大多数酶在高温情况下会发生「去折迭」，其三维结构和酶活性被破坏；对于不同的酶，这种去折迭的可逆性也有所不同。

　　=>生化酶在常温常压下即具有瞬雷不及掩耳之催化能量，加上生化酶之三维结构纠缠折迭现象很普遍常见，酵素至柔!

　　【天下之至柔，驰骋天下之至坚，无有入无间。吾是以知无为之有益。不言之教，无为之益，天下希及之。】(老子第四十三章)

　　『天下最柔软的东西能驾御天下最坚硬的东西，无形的力量能穿透没有间隙的事物。我因此知道无为的好处。「不言」的教导，「无为」的好处，天下很少能够做得到的。』

　　倘若那位高人能从体会生化酶去推算验证宇宙弦理论，肯定突破性轰动科技界？!

　　=>「生化超弦理论」正是蓝海生技的理论基础所在!

　　蓝海生技 生物酶研究中心

　　2012.06.03